Der Sauerstoff wird in den roten Blutkörperchen an den roten Farbstoff Hämoglobin gebunden.
Das Hämoglobin-Molekül besteht aus 4 Untereinheiten (4 Proteine = Aminosäureketten) so genannten Globinen. An jede Untereinheit ist ein Eisen-II-Komplex – das Häm gebunden. Jedes Eisenion bindet reversibel ein O2 Molekül.
Dadurch ändert sich die Farbe des Häms von dunkel- zu hellrot.
Ein Liter Blut enthält etwa 150 g Hämoglobin, das etwa 200ml O2 binden kann.
Rückblick Zellbio:
Faltung der Globine: Beispiel für Tertiärsturuktur eines Proteins
Zusammenlagerung vierer Globinmoleküle: Beispiel für Quartärstruktur eines Proteins
Häm mit Eisen Atom: Beispiel für Cofaktor – Nicht-Protein Molekül, dass sich an ein Protein bindet und für seine Funktion unerlässlich ist.
- In Erythrozyten an Hämoglobin gebunden => Oxyhämoglobin ~ 98 %
- Im Blut gelöst ~ 2 %
Die Bindung des Sauerstoffs in der Lunge ist vom Sauerstoff-Partialdruck (pO2) abhängig Bei geringem Druck (geringe Teilkonzentration) wird das erste O2-Molekül nur langsam gebunden. Durch die mit dieser Bindung erfolgte Veränderung der Hämoglobinstruktur und damit veränderten Interaktion der Hämoglobinuntereinheiten lagern sich das zweite und dritte O2-Molekül relativ leicht an das Hämoglobin an, worauf das vierte O2 Molekül sich wieder etwas schlechter in einer Sättigungsfunktion bindet. Die hieraus resultierende Beziehung zwischen pO2 und Sauerstoffsättigung des Hämoglobins lässt sich in der sigmoiden Sauerstoffbindungskurve verdeutlichen.
CO2 löst sich im Blut. Diese Reaktion wir durch das Enzym Carboanhydrase in Erythrozyten katalysiert und ist reversibel (umkehrbar)s trägt zur Pufferung des Blutes (Aufrechterhaltung des physiologischen pH-Wertes) bei.