Biologie Abitur Hessen Q1(ABI 16)

1.3.1 Chromosomen

- der Mensch besitzt 46 Chromosomen

- ein Chromosom besteht aus Erbsubstanz/DNA

- davon sind 2 Gonosomen (Geschlechtschromosomen), die übrigen sind Autosomen

- die Autosomen liegen jeweils als Paar vor, d.h. jeweils zwei Chromosomen sehen einander sehr ähnlich, sie sind homolog.

- die Gonosomen liegen bei Frauen ebenfalls homolog vor (XX), bei Männern unterscheiden sie sich voneinander (XY)

1.4 Biomembran Aufbau:

- Membran besteht vorwiegend aus Lipidmolekülen, die einen hydrophoben Bereich und einen hydrophilen Bereich besitzen

- Die Lipide sind so als Doppelschicht angeordnet, dass die jeweils hydrophoben Bereiche innen liegen (also wassergeschützt sind) und die hydrophilen Bereiche im wässrigen Cytoplasma bzw. im Zellzwischenraum

- Membran ist durchsetzt von Proteinmolekülen, die entweder nur auf der Membran aufliegen (Periphere Proteine) oder sie teilweise oder ganz durchdringen (Integrale Proteine)

1.4 Biomembran Aufgaben/Funktionen:

- Membranen dienen zur Abgrenzung (bei Zellen vom Zellzwischenraum, bei Zellorganellen zum Cytoplasma)

- trotzdem ermöglichen integrale Proteine den interzellulären Stoffaustausch: Tunnelproteine ermöglichen passiven Stoffaustausch, Carrier-Proteine ermöglichen aktiven Stofftransport entgegen eines Konzentrationsgefälles (unter Energieverbrauch)

- bei der Exocytose verschmelzen Vesikel mit der Zellmembran und geben gespeicherte Stoffe so nach außen ab

- bei der Endocytose umschließt die Membran einen Stoff und verleibt ihn durch Einstülpung der Zelle ein

1.5 Enzyme Aufbau:

- bestehen aus Proteinen, meist globuläre Form

- große Formenvielfalt

- besitzt Einbuchtungen

1.5 Enzyme Wirkung:

= Biokatalysatoren

- Absenkung der Aktivierungsenergie von chem. Reaktionen und somit Beschleunigung der Reaktion

← wichtig zur Sicherstellung einer angemessenen Reaktionsgeschwindigkeit bei starren Rahmenbedingungen (Körpertemperatur)

1.5 Enzyme Funktionsweise:        

- beruht auf Wechselwirkung zwischen Enzym und Substrat

- aufgrund ihrer räumlichen Struktur, die exakt auf das jeweilige Substrat angepasst ist, sind Enzyme in der Lage mit ihrem Substrat einen Enzym-Substrat-Komplex zu bilden. (à Schlüssel-Schloss-Prinzip) An der Bindungsstelle gibt es ein aktives Zentrum, das die eigentliche Katalyse bewirkt

- hierbei kann das Enzym in der Regel nur ein bestimmtes Substrat katalysieren, es

herrscht also Substratspezifität

- zudem katalysiert das Enzym nur eine bestimmte Reaktion des Substrats, es herrscht also Wirkungsspezifität

- man kann eine Enzymreaktion mit folgendem Schema beschreiben:

      Enzym + Substrat → [EnzymSubstrat-Komplex] → Enzym + Produkt

- nach der Katalyse liegt das Enzym wieder unverändert vor

1.5 Enzyme 1.5.1 Beeinflussung der Enzymaktivität durch Reaktionsbedingungen 1. Substratkonzentration:

- bei niedriger Substratkonzentration ist die Wahrscheinlichkeit eines Zusammentreffens von Enzym und Substrat gering

                                               → Geschwindigkeit V ist gering

                                               - bei zunehmender Substratkonz. steigt diese Wahrscheinlichkeit

            → V -> V_max   

1.5 Enzyme 1.5.1 Beeinflussung der Enzymaktivität durch Reaktionsbedingungen 3. pH-Wert

- Enzyme funktionieren, je nach Vorkommen, nur innerhalb eines schmalen pH-Bereiches optimal (bspw. Amylase (Mund): pH 7)

- Außerhalb dieses Bereiches nimmt die Enzymwirkung stark ab. Ursache ist auch hier eine denaturierung des Enzyms

1.5 Enzyme 1.5.1 Beeinflussung der Enzymaktivität durch Reaktionsbedingungen 2. Temperatur

- Erhöhung der Temperatur bewirkt zunächst starken Anstieg von V ← Ursache: Stärkere Teilchenbewegung, größerer Energiegehalt (Stoßtheorie)

- Man beobachtet: Bei Erhöhung der Temperatur um 10°C: Vergrößerung von V um das 2- bis 4 fache (RGT-Regel)

- Allerdings: ab gewisser Temperatur fällt V stark ab. Ursache ist die Zerstörung der Enzymstruktur (Denaturierung). Dabei besitzen Enzyme, je nach natürl. Vorkommen, unterschiedliche Temperatur-Optima

1.5.2 Beeinflussung der Enzymaktivität durch Bindungspartner 

1. Kompetitive Hemmung

- zwei chemisch ähnliche Stoffe konkurrieren um das Bindungszentrum des Enzyms: Einer davon ist das Substrat, der andere ein Hemmstoff, der das Enzym zwar besetzt aber nicht umgesetzt werden kann

- die Wirkung des Hemmstoffes ist umso größer, je höher seine Konzentration ist

1.5.2 Beeinflussung der Enzymaktivität durch Bindungspartner 

                                               2. Allosterische Beeinflussung

- Manche Enzyme besitzen eine zweite Bindungsstelle für ein anderes Molekül

- Die Raumstruktur des Enzyms hängt dann davon ab ob ein solches weiteres Molekül gebunden ist oder nicht

- Ist eines gebunden, kommt es entweder zu einer solchen Strukturänderung, die bewirkt dass das Substrat nicht mehr gebunden werden kann (allosterische Hemmung), oder aber das Enzym wird dadurch erst besonders aktiv (allosterische Aktivierung)

Beide zuvor Beschriebenen Hemmungen sind wieder rückgängig zu machen, also reversibel

1.5.2 Beeinflussung der Enzymaktivität durch Bindungspartner 

3. Irreversible Hemmung

- die Wirkung vieler Gifte (z.B. Schwermetalle wie Quecksilber) beruht auf ihrer Fähigkeit die Raumstruktur der Enzyme nachhaltig zu verändern, indem sie bspw. S-S-Bindungen (Disulfidbrücken) auflösen, weil sie einen guten Reaktionspartner zu Schwefel abgeben

- diese Veränderungen sind nicht wieder rückgängig zu machen, man spricht daher von irreversibler Hemmung