Proteine

Aus welchen Grundbausteinen bestehen Proteine?

Proteine (= Eiweiße) sind große Moleküle, die aus Aminosäuren bestehen.

Aminosäuren verbinden sich über sogenannte Peptidbindungen zu langen Ketten → das nennt man Polypeptid. Aus solchen Ketten bestehen Proteine

Welchen nutzen erfüllen proteine im körper 

Proteine werden als Katalysatoren für chemische Prozesse,

Hormone (z. B. Insulin)

•Antikörper (Abwehr)

•Transport (z. B. Hämoglobin)

•Struktur (z. B. Kollagen)

•Notfalls auch Energiequelle (aber dafür sind Fette und Kohlenhydrate wichtiger

Wie viele proteinogene Aminosäuren gibt es?

20, davon sind 8 essenziell und müssen über die Nahrung aufgenommen werden

Was sind die essenziellen Aminosäuren?

Phenylalanin, Leucin, Isoleucin, Lysin, Methionin, Threonin, Tryptophan, Valin.

Merkspruch:PHETTVILLM

Welche Strukturen besitzt die Aminosäuren 

eine Aminogruppe (-NH₂)

•eine Carbonsäuregruppe (-COOH)

•ein zentrales C-Atom (mit Wasserstoff und Seitenkette R)

unterscheiden sich bzg der Restgruppe

Was ist eine Peptidbindung

Die Bindung zwischen zwei Aminosäuren nennt man Peptidbindung.

Chemisch handelt es sich dabei um ein Säureamid.

•Sie entsteht durch eine Kondensationsreaktion:

Die Carboxygruppe (-COOH) der einen Aminosäure reagiert mit der Aminogruppe (-NH₂) der nächsten.

•Dabei wird ein Wassermolekül (H₂O) abgespalten.

•Die entstehende Bindung -CO-NH- ist die Peptidbindung (= Amidbindung).

Da AS sowohl eine Säuregruppe als auch über eine Aminogruppe verfügen können auch mehr als 2 AS verknüpft eerden -> Viele solcher Bindungen → Polypeptidkette → Protein

Wie unterscheiden sich Peptide von Proteinen?

 Peptide unterscheiden sich vonProteinenrein durch ihre Größe

2 Aminosäuren → Dipeptid

•3 Aminosäuren → Tripeptid

•viele → Polypeptid

•Ab ca. 100 AS spricht man von einem Protein

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Was beschreibt die Primärstruktur eines Proteins?

 Primärstruktur gibt die Aminosäurensequenz, also die Abfolge der Aminosäuren an. Die Sequenz ist in der DNA festgelegt.

Welche Formen der Sekundärstruktur gibt es?

​Sekundärstruktur ist entweder eine Alpha-Helix („Schraube“flexibel) oder das Beta-Faltblatt („Stränge sind aneinandergelagert“stabiler).

Diese beiden Strukturen können sich innerhalb eines Proteins auch abwechseln und geben diesem eine grobe Form.

Chemisch basiert diese Formbildung auf Wasserstoffbrückenbindungen.

Welche Bindungen und Wechselwirkungen stabilisieren die Tertiärstruktur

Wasserstoffbrücken, Disulfidbrücken, ionische und unpolare Wechselwirkungen

Die Tertiärstruktur entspricht der Form bzw. der Faltung einer fertigen Polypeptidkette. Sie entsteht durch Interaktion der Seitenketten unter Bildung von Disulfidbrücken, also aus einer Verbindung zwischen 2 Schwefelatomen (-S-S-) und Wasserstoffverbindungen (H-Verbindungen).

Wann spricht man von einer Quartärstruktur?

=zusammenlagerung von Tertiärstrukturen

 Quartärstruktur wird von „fertigen“ Proteinen gebildet, die sich aus mehreren einzelnen Polypeptidketten zusammensetzen. Dies ist bei komplexer aufgebauten Proteinen der Fall. 

Was bedeutet Denaturierung?

Wenn z. B. Temperatur oder pH-Wert stark verändert werden, verliert das Protein seine Form → es kann nicht mehr arbeiten. Beispiel: Beim Kochen wird Eiweiß fest – das ist Denaturierung

Wie funktioniert die 

Proteolyse= Abbau von Proteinen

Im Körper v. a. in der Muskulatur

•Enzyme (= Peptidasen) bauen Proteine ab:

1.Erst in Peptide

2.Dann in Aminosäuren

•Beim Abbau entsteht Stickstoff, der als Harnstoff (CH₄N₂O) über die Niere ausgeschieden wird

Was passiert bei Fieber > 41,5 °C?

Körpereigene Proteine denaturieren – das kann lebensgefährlich sein

Welche chemische Struktur besitzen Aminosäuren?

 Eine Carbonsäuregruppe (-COOH), eine Aminogruppe (-NH₂), ein Wasserstoff und eine variable Seitenkette (R) am α-C-Atom

Eiweiße sind aus α- Aminosäuren, alle α- AS (mit ausnahme von Glycin) sind chiral

Was ist der Unterschied zwischen L- und D-Aminosäuren?

In biologischen Systemen kommen nur L-Aminosäuren vor (chirale Form)

Welche Quartierstrukturen unterscheidet man?

Faserproteine (Strukturproteine): Verleihen extrazellulären Strukturen mechan. Festigkeit & sind am Aufbau d. Zytoskeletts beteiligt→Vertreter: Keratin in Haaren & Nägel; Kollagen in Bindegewebe & Haut (30% alles Körperproteine!); Myosin (Muskelzellen)

• Globuläre Proteine: Kugelförmig & wasserlöslich. Wichtige Eigenschaft ist Wechselwirkung mit Metall-Ionen, z.B. Hämoglobin aus vier Tertiärstrukturen, bindet Eisenionen und durch diese auch Sauerstoff im Blut (Häm-Gruppe)Auch Myoglobin bekanntes Beispiel.